1954年諾貝爾化學獎得主——戴森霍菲爾

　　JohannDeisenhofer，德國生物化學家，1943年9月30日生于德國Zusamaltherm。曾在Martinsried的麥·普朗克(MaxPlanck)生物化學研究所的休伯實驗室從事研究工作，1974年獲得博士學位。1982年以休伯實驗室為研究基地，與米歇爾和胡貝爾合作，進行光合作用的研究。享有盛譽的休伯實驗室，在結晶結構分析的研究中發(fā)揮了重大作用，成功地解析了細菌光合作用反應中心的立體結構，并闡明了其光合作用的進行機制，為此而共同獲得了1988年諾貝爾化學獎。1987年戴森霍菲爾接受美國德州大學達拉斯分校和休斯敦醫(yī)學研究所聘請籌建X射線結晶學研究中心。戴森霍菲爾和米歇爾與柏林自由大學的物理學家和物理化學家合作，進行理論計算，認為非對稱核素與電子耦合的共同效應極可能是單向電子傳遞的主要因素，其研究成果于1988年發(fā)表。

　　具體研究成果：膜上蛋白質在溶液中不容易分離而獲得，因此若要得到三維中(Threedimentional)細節(jié)的架構就更加的困難。在1984年以前只有兩個膜上蛋白質的模糊不清架構圖片。而這些圖片是由AaronKlug利用電子顯微鏡技術所獲得的。在1982-1985年間JohannDeisenhofer與RobertHuber兩人共同發(fā)展出一套能夠找出分子結構的方法。我們都知道光合作用的一系列反應在細菌體內是較在真核的植物或藻類中進行的過程還要簡單，然而，在結構上，高等植物的含氧蛋白質復合物（Oxygen-evolvingproteincomplex）與菌體內的光合作用反應中心是有相當接近的關系的，因此，確定架構除了可以幫助我們更了解在各種生

　　物體內光合作用進行的模式外，他還能幫助我們建構理論上電子傳遞及化學反應的情形。結構的決定，提供了相當多光合作用中化學層面的新信息，較我們原先所了解的更為多元化，除了呼吸作用與光合作用，細胞中有許多重要的中心反應都與模上的蛋白質有關，如：化學物質于細胞間的傳送、賀爾蒙的作用、以及神經(jīng)沖動的傳導等。而不同反應接源于這些作用中心其立體架構及其于膜上所涵蓋的范圍不同而造成的。

　　Deisenhofer教授現(xiàn)在為HowardHuges醫(yī)學中心的研究員，并于德州達拉斯西南醫(yī)學中心擔任教授。他認為：晶格構圖為分析大分子蛋白質（＞40kD）上的分子結構的一種相當優(yōu)越的方法；在他的研究過程中他分析出箱當多的蛋白質結構，其中包括：Cytochromebc1、紫色光合菌中的光合作用反應中心，細菌UvrABCDNA修補系統(tǒng)中的蛋白質、及細胞外的LDL受器等多種生物體內的蛋白質結構。現(xiàn)在Deisenhofer先生于HHMI主要是在探討人類HMG-CoA還原酵素其上作用區(qū)域如何進行反應或遭受抑制的。

　　膽固醇為細胞膜上必須要有的組成物質，在正常的狀況下，有三分之二的膽固醇可由身體制造，而量外的三分之一則由飲食中攝取。在人體合成膽固醇或許多體內重要物質的過程中大都會由Mevalonate這項化合物開始反應，若在含有3-hydroxy-3-methylglutarylcoenzymeA（HMG-CoA）并氧化兩個NADPH再由HMG-CoA還原脢作用后即可得到膽固醇。由于這個酵素是控制膽固醇量的重要酵素，且其是由磷酸化來調控其活性的。在分析過后發(fā)現(xiàn)人類的HMG-CoA還原脢主要由三個部分所組成，一部份為由339個胺基酸所連結成插在內質網(wǎng)膜內的蛋白質，第二部分為由120個胺基酸所組成作為連結的區(qū)域，而第三部分則為429個胺基酸所組成于細胞質中的作用部位。藉由他的晶格立體結構，我們可以進一步的來探討物如何的作用，及反應物如何的藉由作用區(qū)域轉變?yōu)楫a(chǎn)物，此極為往后其欲發(fā)展的重點，經(jīng)由立體結構所提供的信息，再次顯示了Deisenhofer教授發(fā)展出顯示立體結構對科學上的重要性。